Titre : |
Cinétique du déclin de fluorescence d'un système complexe ; approche par dynamique moléculaire. Application à la protéine fluorescente jaune (YFP) |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
MERABTI, Karim Elhadj, Auteur ; BENAISSA, Sihem, Auteur |
Editeur : |
Université tlemcen |
Année de publication : |
2017 |
Importance : |
140 p. |
Présentation : |
ill. |
Format : |
30 cm |
Accompagnement : |
cd |
Langues : |
Français (fre) Langues originales : Français (fre) |
Résumé : |
Le cadre général de cette thèse est une étude théorique par chimie quantique et dynamique moléculaire
de la relation entre la structure et la fluorescence des protéines fluorescentes, en particulier de la protéine
fluorescente jaune (YFP). Dans cette protéine l'énergie de transition électronique est réduite par rapport à
celle de la protéine fluorescente verte (GFP) en raison de l'empilement π entre le chromophore (la partie
qui peut absorber et émettre de la lumière visible au coeur de la protéine) et une tyrosine. Cet effet constitue
la base de son utilité au laboratoire (transfert d'énergie par résonance «FRET» avec d’autres protéines).
Ce travail comporte deux parties. D’une part, nous avons cherché à déterminer si un champ de forces
classique (ff99 de la suite AMBER) permet de représenter l’effet de π-stacking sur la dynamique à l’état
excité. Pour cela nous avons effectué une série de calculs CASPT2 sur une grille de points. La conclusion
est que la différence entre les surfaces d’énergie d’interaction résultant du champ de forces et des calculs
de chimie quantique CASPT2 ne semble pas déterminante pour les propriétés de fluorescences.
D’autre part, nous avons utilisé un modèle développé dans le groupe ThéoSim pour décrire le déclin à
partir d’une série de dynamique (300ns) utilisant un champ de force classique. Cette méthode conduit à
déterminer des paramètres en principe transférables d’une protéine fluorescente à une autre. Nous avons
comparé la GFP et l’YFP. Cette approche ouvre la voie à une méthode rapide pour des propriétés de
fluorescence pour de nouvelles protéines fluorescentes. Une prochaine étape serait d'améliorer la
description du déclin radiatif utilisée dans ce modèle. |
Cinétique du déclin de fluorescence d'un système complexe ; approche par dynamique moléculaire. Application à la protéine fluorescente jaune (YFP) [texte imprimé] / MERABTI, Karim Elhadj, Auteur ; BENAISSA, Sihem, Auteur . - Université tlemcen, 2017 . - 140 p. : ill. ; 30 cm + cd. Langues : Français ( fre) Langues originales : Français ( fre)
Résumé : |
Le cadre général de cette thèse est une étude théorique par chimie quantique et dynamique moléculaire
de la relation entre la structure et la fluorescence des protéines fluorescentes, en particulier de la protéine
fluorescente jaune (YFP). Dans cette protéine l'énergie de transition électronique est réduite par rapport à
celle de la protéine fluorescente verte (GFP) en raison de l'empilement π entre le chromophore (la partie
qui peut absorber et émettre de la lumière visible au coeur de la protéine) et une tyrosine. Cet effet constitue
la base de son utilité au laboratoire (transfert d'énergie par résonance «FRET» avec d’autres protéines).
Ce travail comporte deux parties. D’une part, nous avons cherché à déterminer si un champ de forces
classique (ff99 de la suite AMBER) permet de représenter l’effet de π-stacking sur la dynamique à l’état
excité. Pour cela nous avons effectué une série de calculs CASPT2 sur une grille de points. La conclusion
est que la différence entre les surfaces d’énergie d’interaction résultant du champ de forces et des calculs
de chimie quantique CASPT2 ne semble pas déterminante pour les propriétés de fluorescences.
D’autre part, nous avons utilisé un modèle développé dans le groupe ThéoSim pour décrire le déclin à
partir d’une série de dynamique (300ns) utilisant un champ de force classique. Cette méthode conduit à
déterminer des paramètres en principe transférables d’une protéine fluorescente à une autre. Nous avons
comparé la GFP et l’YFP. Cette approche ouvre la voie à une méthode rapide pour des propriétés de
fluorescence pour de nouvelles protéines fluorescentes. Une prochaine étape serait d'améliorer la
description du déclin radiatif utilisée dans ce modèle. |
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