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Développement d’un biocapteur optique à tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) immobilisée sur gel de silice pour le dosage du catéchol en solution / LEBOUKH, Saida
Titre : Développement d’un biocapteur optique à tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) immobilisée sur gel de silice pour le dosage du catéchol en solution Type de document : texte imprimé Auteurs : LEBOUKH, Saida, Auteur ; GOUZI, Hicham, Auteur Editeur : Université tlemcen Année de publication : 2018 Importance : 64 p. Présentation : ill. Format : 30 cm Accompagnement : cd Langues : Français (fre) Résumé : Le catéchol utilisé par de nombreuses industries, est connu comme étant toxique et cancérigène
pour l’Homme et l'animal. Il serait donc nécessaire de disposer d’une méthode analytique sensible, moins
coûteuse, simple à mettre en oeuvre et reproductible pour le dosage du catéchol. Les méthodes analytiques
classiques telles que la spectrophotométrie, l'électrophorèse capillaire, la voltamétrie, la chromatographie et
la chimiluminescence présentent plusieurs inconvénients limitant ainsi leur utilisation pour le dosage de ce
polluant. Actuellement, les biocapteurs à tyrosinase immobilisée ont reçu beaucoup d'attention dans le
domaine analytique pour le dosage des phénols en solution. Ce travail propose un biocapteur optique
utilisant un extrait brut de la truffe (Terfezia leonis Tul.) comme source enzymatique de la tyrosinase. Le
biocapteur est construit par l’immobilisation de l’extrait brut de la tyrosinase dans une bicouche de film de
gel de silice par dip-coating d’une solution alcoxyde/silice colloïdale contenant l’enzyme sur une lame de
verre. L’encapsulation a un effet modéré sur le pH optimal de l’enzyme mais en augmentant sa stabilité
thermique. L’enzyme immobilisée a une affinité élevée vis-à-vis du catéchol (KMapp = 0,3 mM) mais une
activité catalytique faible (VMaxapp). Le biocapteur optique a une bonne reproductibilité et fournis une réponse
linéaire pour des concentrations du catéchol comprises entre 50-400 μM avec une limite de détection de 52
μM. L’analyse AFM montre l’impact de l’enzyme sur la structure du gel de silice, empêchant le dépôt
supplémentaire de couches. Le biocapteur optique à tyrosinase de la truffe du désert peut être donc considéré
comme un outil analytique pour le dosage du catéchol dans les domaines pharmaceutique et
environnementale.Développement d’un biocapteur optique à tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) immobilisée sur gel de silice pour le dosage du catéchol en solution [texte imprimé] / LEBOUKH, Saida, Auteur ; GOUZI, Hicham, Auteur . - Université tlemcen, 2018 . - 64 p. : ill. ; 30 cm + cd.
Langues : Français (fre)
Résumé : Le catéchol utilisé par de nombreuses industries, est connu comme étant toxique et cancérigène
pour l’Homme et l'animal. Il serait donc nécessaire de disposer d’une méthode analytique sensible, moins
coûteuse, simple à mettre en oeuvre et reproductible pour le dosage du catéchol. Les méthodes analytiques
classiques telles que la spectrophotométrie, l'électrophorèse capillaire, la voltamétrie, la chromatographie et
la chimiluminescence présentent plusieurs inconvénients limitant ainsi leur utilisation pour le dosage de ce
polluant. Actuellement, les biocapteurs à tyrosinase immobilisée ont reçu beaucoup d'attention dans le
domaine analytique pour le dosage des phénols en solution. Ce travail propose un biocapteur optique
utilisant un extrait brut de la truffe (Terfezia leonis Tul.) comme source enzymatique de la tyrosinase. Le
biocapteur est construit par l’immobilisation de l’extrait brut de la tyrosinase dans une bicouche de film de
gel de silice par dip-coating d’une solution alcoxyde/silice colloïdale contenant l’enzyme sur une lame de
verre. L’encapsulation a un effet modéré sur le pH optimal de l’enzyme mais en augmentant sa stabilité
thermique. L’enzyme immobilisée a une affinité élevée vis-à-vis du catéchol (KMapp = 0,3 mM) mais une
activité catalytique faible (VMaxapp). Le biocapteur optique a une bonne reproductibilité et fournis une réponse
linéaire pour des concentrations du catéchol comprises entre 50-400 μM avec une limite de détection de 52
μM. L’analyse AFM montre l’impact de l’enzyme sur la structure du gel de silice, empêchant le dépôt
supplémentaire de couches. Le biocapteur optique à tyrosinase de la truffe du désert peut être donc considéré
comme un outil analytique pour le dosage du catéchol dans les domaines pharmaceutique et
environnementale.Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité T08910 EDOC540-116/ 01 Thèse قاعة العلوم والتكنولوجيا والطب والعلوم الطبيعة والحياة 540 Chimie et sciences connexes Exclu du prêt